翻译水平的调节在真核生物中所起的作用远超过了其在细菌中的作用，而且这种调节在许多细胞情形下都有发现。与细菌中转录与翻译的紧密偶联相反，真核细胞核内产生的转录本必须经过加工，然后运送到细胞浆内才能被翻译。这使一种蛋白质产生前，有一个显著的延迟时间。当需要急剧增大蛋白产量时，细胞质已经存在的、被翻译阻遏了的mRNA 可被激活，立即用于翻译。

在真核生物某些较长基因（有几种有数百万个碱基对）的调节中，翻译调控可能起着非常重要的作用，因为其转录和mRNA 加工需要许多小时。有些基因在转录和翻译阶段都能调控，后者在细胞蛋白水平上起到细调（Fine-tuning）的作用。在有些无核细胞如网织红细胞（Reticulocytes）（未成熟的红细胞）中，根本没有转录水平的调控，而储存mRNA的翻译水平的调节则是必须的。本章后面将要讲到，翻译的调控在发育过程中也有空间上的意义，因为在发育过程中，调节现存mRNA 的翻译会制造一个其产生的蛋白产物的局部梯度。

真核生物翻译调控至少有三种主要机制：

①起始因子能被许多蛋白激酶磷酸化。其磷酸化形式通常活性较低，会导致细胞内翻译的普遍阻遏。(www.daowen.com)

②某些蛋白质直接与mRNA 结合，起翻译阻遏物的作用，其中许多是与其3′端非翻译区（3′UTR）的特定位点结合的。这样定位结合后，这些蛋白与结合到mRNA 上的其他翻译起始因子或与40S 核糖体亚基相互作用，阻止翻译的起始。

③从酵母到哺乳动物的真核生物中存在的结合蛋白，破坏了eIF4E 和eIF4G 之间的相互作用。哺乳动物的结合蛋白叫做4E-BP（是eIF4E binding protein 的简称）。当细胞生长缓慢时，这些蛋白通过结合到eIF4E（它通常是与eIF4G 相结合的）的结合位点上而阻止翻译。当有生长因子或其他刺激细胞生长恢复或增生的因素时，这些结合蛋白就会被依赖于蛋白激酶的磷酸化作用而失活。

翻译调节机制的多样性提供了其灵活性，可重点使几种mRNA 阻遏或使细胞中所有的翻译受到全面调节。网织红细胞的翻译调控研究得特别透彻，这些细胞中一个主要机制涉及与起始tRNA 结合并将其转运到核糖体上去的起始因子eIF2。当Met-tRNA 与核糖体P 位点结合，eIF2B 因子与eIF2 结合，在GTP 的结合和水解下促进其循环。网织红细胞的成熟过程包括细胞核的破坏，留下一个包裹有血红蛋白的质膜。在细胞核丢失之前，mRNA 会在细胞浆中储存下来，使血红蛋白的替换成为可能。当网织红细胞缺乏铁离子或血红素时，珠蛋白mRNA 的翻译就被阻遏。一种称为HCR（Hemin-controled represser，高铁血红素调控性阻遏蛋白）的蛋白激酶被激活，催化eIF2 的磷酸化。eIF2 的磷酸化形式与eIF2B 形成了一个稳定的复合物，使eIF2 掩被而不能参与翻译。这样，网织红细胞根据血红素的多少调节珠蛋白的合成。在研究多细胞生物发育中，还发现了许多其他的翻译调控的例证。