结合DNA 的反式激活物通常具有一个与特异DNA 结合的明显结构域，还有一个或多个转录激活因子，或与其他调节蛋白相互作用的额外结构域。两个调节蛋白之间的相互作用，通常是由含亮氨酸拉链或螺旋-环-螺旋模体的结构域所介导的。

这里我们讨论三种不同结构类型的被DNA 结合的反式激活物激活的的结构域：Gal4p、Sp1 和CTF1。Gal4p 的近氨基末端的DNA 结合结构域有一个锌指结构，这个结构域有6 个半胱氨酸残基与两个Zn2+配位。此蛋白质以同二聚体（其二聚体的形成是两个线圈的线圈互作介导的）与UASG结合，UASG有一段17 个碱基对的DNA 回文序列。Gal4p还有一个独立的含许多酸性氨基酸的激活区域，该酸性激活区域中多肽序列的不同置换实验表明：该区域的酸性对其功能至关重要，尽管其确切氨基酸排列顺序变化可以较大。Sp1（相对分子质量为80 000）是高等真核生物许多基因的一种DNA 结合反式激活物。它的结合位点，即GC 框（一致序列为GGGCGG）通常非常靠近TATA 框。Sp1 蛋白的DNA 结合结构域在其羧基末端较近，并含有三个锌指结构。Sp1 的另两个结构域具有激活功能。值得指出的是，它有25%的氨基酸是Gln。许多其他的激活蛋白也有这样的富含Gln 的结构域。

与CCAAT 结合的转录因子1（CTF1）属于DNA 结合反式激活物家族成员，它与DNA序列中的CCAAT 位点结合（其一致序列是TGGN6GCCAA，N 可以是任意一种核苷酸）。CTF1 的DNA 结合结构域含许多碱性氨基酸残基，其与DNA 的结合区域可能排列为一个α-螺旋结构。此蛋白既无HTH 结构，也无锌指结构，其与DNA 的结合机制依然不明。CTF1 有一个脯氨酸丰富的激活结构域，其中脯氨酸的含量超过了20%。(www.daowen.com)

调节蛋白不同的激活结构域和DNA 结合的结构域通常是完全独立作用的，这是“结构域交换”（Domain-swapping）实验所证实的。通过遗传工程方法，可将CTF1 的富脯氨酸的激活结构域与Sp1 的DNA 结构域连接起来，创造出一种新的蛋白质，此蛋白质与正常的Sp1 一样，能与DNA 上的GC 框结合并激活附近启动子的转录。Gal4p 的DNA 结合结构域也曾做过相同的实验，被原核生物的LexA 阻遏蛋白的DNA 结合结构域所置换。此种嵌合蛋白既不能在UASG处结合，也不能激活酵母的GAL 基因（而正常的Gal4p 却能够），除非DNA 中的UASG序列被LexA 识别位点所置换。