超速离心法是一种强有力的、常用的分离和分析细胞、细胞器以及生物大分子的方法。一个以角速度（Angular velocity）ω 在半径为r 的圆中移动的粒子受到等于ω2r 的离心场（向外）的作用。作用于这个粒子的离心力Fc 则等于它的有效质量（Effective mass）m′和离心场的乘积。

注意，这个在离心场中运动的表达式（4）类似于在电场中运动的方程式（1）。方程（4）显示沉降速度直接与离心场的强度成正比。因此，能够确立一个依赖于粒子和溶液的性质但是不依赖于样品旋转快慢的沉降的量度。沉降系数S（Sedimentation coefficient，S）定义为速度除以离心场：

沉降系数通常用Svedberg 单位来表示。一个Svedberg（S）等于10-13秒。例如，假设一个150 kD 的抗体蛋白在一个半径为8 cm 的超速离心机中，以75 000 rpm 旋转，这个条件下的离心场为4.9×108 cm/s2，这相当于地球重力场（g）的大约500 000 倍。如果该蛋白在这个场中的速度为3.4×10-4 cm/s，那么它的沉降系数为7S。

从式（5）中可以总结出几个重要的结论：

①一个粒子的沉降速度部分取决于其质量。一个质量较大的粒子总是比相同形状和密度的质量较小的离子沉降得快。

②形状也很重要，因为它影响着黏滞力。一个密实的粒子的摩擦系数f 比相同质量的松散粒子要小。用一个有缺陷不能展开的降落伞的跳伞者比一个有着完全张开的降落伞的跳伞者下降速度要快得多。因此，伸长的粒子比相同质量的球形粒子沉降得慢。(www.daowen.com)

让我们来看看超速离心是如何用来分离沉降系数不同的蛋白质的。区带离心（Zonal centrifugation 或band centrifugation）的第一步是通过混合不同比例的低密度溶液（如5%蔗糖）和高密度溶液（如20%蔗糖），在离心管中形成一个密度梯度。

在这里密度梯度的作用是为了防止对流。一个小体积的待分离蛋白质混合溶液被置于密度梯度层的顶部。当转子开始旋转时，蛋白质穿过这个梯度并且按照它们的沉降系数分离开来。在移动最快的蛋白质离心到达离心管底部之前停止离心。在离心管底部穿一个孔并收集液滴来得到分离的蛋白质带。这些液滴可以用来测定蛋白质含量和催化活性或其他的功能性质。这种沉降速度技术很容易分离沉降系数不同（相差1～2 倍）的蛋白质。

一个蛋白质的相对分子质量可以直接通过沉降平衡（Sedimentation equilibrium）来测定。 样品以相对较低的速度离心，这样扩散对抗沉降达到平衡。在这些条件下，就建立起了一个平缓的蛋白质浓度梯度。

浓度依赖于离旋转轴的距离揭示了粒子的相对分子质量。沉降平衡是确定相对分子质量的强有力的技术。它可在非变性即维持蛋白质的天然构象的条件下采用。与之相反，SDS-PAGE 提供了一个在变性条件下解离了的多肽链的相对分子质量的估算方法。