新生的蛋白质含有决定它们最终目的地的信号。例如，大肠杆菌的一个新合成的蛋白质可以留在细胞浆中或被运送到质膜或外膜或质膜与外膜之间的空隙，或运送到细胞外基质中去。真核细胞可以将蛋白质引导到细胞的各个内部部位，如溶酶体、线粒体、叶绿体、细胞核。此种蛋白质的分选是如何完成的?在真核细胞中，一个蛋白质开始合成后不久就已经对此做出了重要的选择。除非一个核糖体被正在合成的一个蛋白质上的信号序列引导到内质网，不然核糖体就会自由存在于细胞浆中。此种内质网膜结合的核糖体所产生的新生多肽链，通过跨内质网膜而转运。在内质网腔中，其中的许多蛋白质发生糖基化和以其他方式被修饰。然后它们被转运到高尔基复合体，在此处进一步发生修饰。最终，它们被分选运送到溶酶体、分泌囊泡和质膜。蛋白质的转运是通过供体细胞隔室以出芽方式形成的囊泡携带的，并以之与靶细胞隔室发生膜融合。

真核蛋白质跨内质网膜转运的寻靶所使用的信号很古老。细菌利用相似的序列运送蛋白质到质膜和分泌出去。游离核糖体合成和运送蛋白质到细胞核、过氧化物酶体、线粒体和叶绿体采用不同的策略。识别这些信号和带有这些信号的蛋白质跨膜转运的分子机制正在通过遗传和生物化学方法阐明。实际上，许多寻靶蛋白质现在都可以在体外重建。

蛋白质寻靶的一个辅助方面是通过受体介导的内吞作用（Receptor-mediated endocytosis）将蛋白质转运到细胞内。细胞外空间的蛋白质与质膜上称为有被小窝（Coatd pits）的特化区域上的特异受体结合。一种能形成多面网格的网格蛋白（Clathrin）将有被小窝区域转变为细胞内的膜囊泡。这些囊泡酸化后，转运进的蛋白就会从受体上解离出来。许多病毒和毒素通过模拟此种通过内吞作用正常摄入的分子，从而进入细胞中。(www.daowen.com)

本章的最后部分将讨论蛋白质程序性降解（Programmed destruction of proteins）。一种蛋白质的半衰期受到其氨基末端氨基酸残基性质的很大影响。真核细胞中普遍存在的泛蛋白能与有降解标识的蛋白聚合。