在肺部，血红蛋白必须与氧高效结合，氧分压约为13.3 kPa；在组织中释放出氧，此处氧分压约为4 kPa。肌红蛋白或其他任何与氧以双曲线结合的蛋白，并不适于此功能。一种能高亲和力结合氧的蛋白，在肺部能与氧有效率地结合，但在组织中并不能释放较多的氧。如果此蛋白以足够低的亲和力结合氧，以在组织中释放氧，它在肺部就不能携带太多的氧。

血红蛋白解决了这一问题。在结合氧后，它通过从低亲和态（T 态）转变到高亲和态（R 态）实现了这一点。结果，血红蛋白具有一个杂合的即S 形氧结合的曲线（Sigmoid binding curve）。有单个配体结合位点的单亚基蛋白不可能产生S 形结合曲线，即使结合配体时引起了构象变化。因为每个配体分子结合氧是独立的，并不能影响另一个分子与氧的结合。与此形成对比的是，氧分子与血红蛋白单个亚基结合，能改变相邻亚基与氧结合的亲和力。第一个氧分子与脱氧血红蛋白只有微弱的结合，因为它结合的是处于T态的一个亚基。然而，此第一个氧分子的结合，导致了构象变化，此变化传达到邻近亚基，使其他的氧分子的结合更加容易。实质上，一旦氧分子与第一个亚基结合，血红蛋白由T 态向R 态的转变变得更加容易。当最后一个氧分子（第四个氧分子）与血红素的一个亚基结合时，此亚基已经处于R 态了，因此比结合第一个氧分子的亲和力高得多。(www.daowen.com)

蛋白质的一个配体位点的结合能影响同一蛋白的另一个配体位点的结合性质，这种蛋白就是变构蛋白（Allosteric protein）。变构，即“allosteric”，这个词起源于希腊语的“alias”（别名）和“stereos”（形状）。变构蛋白是那些在与作为调节物的配体结合后能诱导出“其他形状”或“构象”的蛋白。由调节物诱导引起的构象变化使蛋白质在高活性状态和低活性状态的蛋白质形式间相互转化。变构蛋白的调解物可以是抑制物，也可以是激活物。当正常配体与调节物相同，这种相互作用称为同促作用（Homotropic）。当正常配体与调节物不相同，这种相互作用称为异促作用（Heterotropic）。有些蛋白具有两个或两个以上的调节物，因此它们就可能有同促和异促两种作用。一个配体与多聚体蛋白如血红蛋白的协同结合，是多聚体蛋白中经常能观察到的变构结合。一个配体的结合影响其余的未结合位点的亲和力。氧分子可看作是一种正常配体，同时又是一种同促激活调节物。每一个亚基仅存在一个氧结合位点，产生协同性的变构效应可通过构象变化，即经过亚基相互作用从一个亚基传递到另一个亚基来介导。S 形曲线是这种协同结合的诊断性特征。它对配体的浓度反应极为敏感，对许多多亚基蛋白的功能非常重要。变构原理比较容易延伸到调节酶类，后面将要讲到。