了解蛋白质的三维结构是理解蛋白质功能的重要部分。然而，纸面上所显示的是二维结构，是静态的，带有欺骗性。蛋白质是一种动态分子，它的功能几乎不可避免地要依赖于与其他分子的相互作用，这种相互作用在生理上的一些重要方面，都要受到影响，有时蛋白质构象轻微变化，有时却变化显著。

在这一章里，我们将探讨蛋白质如何与其他分子以及它们之间的相互作用，以及其与蛋白质的动态结构的关系。分子间作用对蛋白质功能的重要性，几乎怎么强调都不过分。在上一章里，我们已讲过，纤维蛋白质作为细胞和组织的基本结构要素，其功能依赖于相同多肽链间的稳定的、长期的四级结构相互作用。本章中我们将讲到，其他许多蛋白质的功能涉及与各种不同分子的相互作用。这些相互作用大多是短暂的，虽然它们可能是复杂生理过程的基础，例如：氧气运输、免疫功能和肌肉收缩，这些生理过程就是我们本章要详细讨论的主题。执行这些功能的蛋白质说明了以下蛋白质执行功能的关键原理，其中一些可能在上一章里讲到过。

许多蛋白质的功能涉及它与其他分子的可逆结合。与蛋白质可逆结合的分子称为配体（Ligand）。它可以是任何一类分子，甚至可以是另一种蛋白质。蛋白质与配体间的相互作用的瞬时性质对生命来说是至关重要的，它可使生物体对外界环境及新陈代谢环境的变化做出迅速而可逆的反应。

配体在蛋白质上的结合位点称为结合部位（Binding site），结合部位与配体在大小、形状、电荷以及疏水性或亲水性上是互补的。另外，这种作用是特异的：即蛋白质可以区别其环境中成千上万的不同分子，并且选择性地结合其中的一种或几种分子。一种特定蛋白质可能有几个彼此分开的结合位点，以结合不同的配体。这些特异的分子间的相互作用在生命体系中，对维持生命的高度有序性至关重要（本章探讨内容不包括水分子的结合，水分子与蛋白质的许多部位能有微弱的、非特异的结合。水分子是许多酶的特异配体）。

蛋白质具有灵活性。构象的变化可以是微妙精巧的，它反映分子的振动和氨基酸残基在整个蛋白质分子中的小运动。以这种方式进行灵活卷曲的蛋白质有时说成“呼吸”（Breathe）。构象的变化也可以是相当急剧的，蛋白质结构中的主要节段的移动可达几个纳米。通常，特异构象变化对于蛋白质的功能来说是必需的。(www.daowen.com)

蛋白质与配体结合，经常伴随着蛋白质分子构象变化，从而使得结合部位与配体的互补性增强，促进两者更加紧密地结合。蛋白质与配体间的这种结构适应性称为诱导契合（Induced fit）。

在多亚基蛋白质中，一个亚基的构象变化通常会影响到其他亚基的构象。

配体与蛋白质的相互作用，通常可通过蛋白质与其他一种或更多配体间的特异相互作用，而受到调控。这些其他的配体可能引起蛋白质的构象变化，进而影响到第一个配体的结合。

酶是蛋白质功能中的一种特例，酶与其他分子结合，并改变它们的化学结构，也就是它催化反应。酶所作用的分子称为底物（Substrates）而不称配体，其结合位点称为催化部位或活性部位（Catalytic 或Active site）。本章重点强调蛋白质的非催化功能。我们认为酶的催化是生物化学的中心主题，本章的主题是结合、特异性和构象变化。