1.（1）羊毛纤维多肽的主要结构为α-螺旋，其每圈距离为5.2 Å。用蒸汽处理拉长了此纤维，使其变成了伸展的β-构象，后者其相邻R 基团的间距大约为7.0 Å。紧接着多肽链重新回复为α-螺旋结构时，纤维就发生了收缩。（2）在湿热条件下加工后的羊毛的多肽链从伸展的β-构象会转变为天然α-螺旋构象，因此发生收缩。丝绸的β-折叠片其氨基酸侧链小、装配密实，比羊毛更稳定，因此不发生收缩。

2.［（16～20）×108/5.4］×3.6/（365×24×60×60）=34～43，大约每秒34～43 个肽键。

3. 在pH6 以上，多聚谷氨酸的羧基发生了去质子化，其带负电的羧基相互排斥导致α-螺旋解折叠。同样，在低于pH 9 时，多聚赖氨酸的氨基发生了质子化，这些带正电荷的基团的相互排斥也导致α-螺旋解折叠。因为解折叠是个高度协同的过程，所以此种pH的变化范围很狭小。

4.（1）二硫键为共价键，它比稳定大多数蛋白质的非共价键相互作用要强得多。二硫键使蛋白质肽链间相互交联，增加其机械强度和硬度；（2）胱氨酸残基（二硫键）避免了蛋白质完全解折叠，因此容易复性。

5.（1）β-转角最有可能在第7 和第19 个氨基酸残基处形成，此两处的顺式构型Pro残基很适合形成β-转角。（2）第13 位和24 位的半胱氨酸可以形成二硫键。（3）外表面：极性和带电的残基Asp、Gln 和Lys；内部非极性和脂肪族残基Ala 和Ile；Thr 虽然是极性的，但其疏水指数很低（-0.7），因此在蛋白质内、外部都可以存在。

6.（1）每摩尔蛋白质（660/132 000/1 000）中的DNP-Val（5.5/283/1 000）的摩尔数就是氨基末端数；（2）4 个；（3）可采用SDS-PAGE 进一步分析其链的构成情况。

7.（1）每个链的相对分子质量为35 kD ，因此有大约318 个氨基酸残基（氨基酸残基的平均相对分子质量约为110）。因为在α-螺旋中每个氨基酸残基上升1.5 Å ，所以其长度为477 Å（318×1.5）。（2）每条链上有18 个氨基酸残基（40-4，然后除以2）处于β-构象，因为β-构象每个氨基酸残基上升3.5 Å，其长度为63 Å。

8.在疏水条件下，亮氨酸或异亮氨酸的疏水侧链不会与疏水环境发生作用。异亮氨酸的β-碳原子上的甲基在空间上干扰α -螺旋的形成。而在亮氨酸中此甲基位于γ-碳原子上，远离主链而不发生干扰。(www.daowen.com)

9.第一个突变使活性丧失是因为Val 的侧链比Ala 的侧链大，占据了更多的空间，因此蛋白质必须采取不同的形状。第二个突变恢复了活性是因为发生了体积的补偿性减小，Gly 比Ile 小。

10.胰岛素的天然（活性）构象不是热力学上最稳定的形式。蛋白二硫键异构酶处理胰岛素使其变成了热力学上最稳定的构象，但却不是天然（活性）构象。事实上胰岛素是从其单链前体前胰岛素切割下33 个氨基酸残基后而形成的。在前胰岛素中，形成成熟胰岛素B-链的第30 个氨基酸残基是与A-链的第一个氨基酸残基相连的。

11.Gly 是侧链最小的氨基酸。其此种性质特点使其在多肽链发生急转弯或多肽链彼此靠近方面起着非常重要的作用，这对蛋白质的折叠成天然构象产生功能至关重要，因此在进化上高度保守。

12.头发中的二硫键通过加硫醇和微热条件下被打断，然后卷曲头发，再加氧化剂重新形成二硫键来稳定理想的形状。

13.（1）这一实验表明，噬菌体溶菌酶的氨基酸序列有相当大的信息冗余。（2）Ala 比Leu 小得多，Leu 被Ala 置换，少了三个碳原子，会在疏水核心产生一个孔洞，并减小范德华相互作用的强度，因此其熔点降低。（3）丝氨酸能打断α-螺旋，而Ala 能形成α-螺旋，因此用Ala 置换一个暴露的Ser 残基会使其溶解温度增加。（4）用Ala 来置换非关键残基，能找到对折叠和稳定重要的氨基酸残基位置。

14.在决定最终折叠结构方面，多肽链合成的顺序并不重要。