随着对数百种由X-射线分析的其他球蛋白的三级结构的阐明，人们越来越清楚地认识到，肌红蛋白只是多肽链折叠的众多方式中的一种。当将其结构进行比较时，细胞色素C、溶菌酶和核糖核酸酶这三种蛋白质都具有不同的氨基酸序列和反映其功能差异的三级结构。它们都较小、易于操作、便于进行结构分析。细胞色素C 是线粒体呼吸链的一种组分。与肌红蛋白相同，细胞色素C是由大约100个氨基酸残基（相对分子质量为12 400）组成的肽链和一个血红素辅基组成的蛋白质。在这种情况下，血红素辅基的原卟啉与肽链共价连接。肽链中只有大约40%是α-螺旋节段，而肌红蛋白链中有70%的α-螺旋节段。细胞色素C 的其余部分包括β-转角、无规卷曲以及伸展节段。

溶菌酶（相对分子质量为14 600）在卵清和人类的眼泪中很丰富，它催化某些细菌家族保护性细胞壁中多糖的水解切割。溶菌酶作为一种杀菌成分，是因为它能够裂解或降解细菌的细胞壁。正如细胞色素C 中看到的那样，其125 个氨基酸残基中大约有40%是α-螺旋节段，但是其α-螺旋节段的排列是不同的，同时还存在一些β-折叠片结构。四个二硫键对其结构的稳定作出了贡献。在其分子侧面，α-螺旋排列成一个长的裂缝，这就是其活性部位，它是结合底物和催化作用发生的部位。细菌的多糖是能契合进这个裂缝的溶菌酶的底物。

另一个小的球蛋白（相对分子质量为13 700），核糖核酸酶，由胰腺分泌进入小肠，并在小肠中水解存在于摄取食物中的核糖核酸。其由X-射线分析确定的三级结构表明，其124 个氨基酸残基组成的多肽链很少有α-螺旋构象，但却含有β-构象节段。像溶菌酶一样，核糖核酸酶的多肽链的突环间也有四个二硫键。(www.daowen.com)

在小的蛋白质中，疏水氨基酸残基被掩蔽在疏水的核心中的可能性较小。简单的几何学表明，蛋白质越小，体积和表面积的比就越小。稳定小蛋白质结构的相互作用也很少。这也解释了小的蛋白质是通过几个共价键来达到稳定的。例如，溶菌酶和核糖核酸酶有二硫键的联接，细胞色素C 的血红素辅基和蛋白质两侧共价联结，极大地稳定了整个蛋白质的结构。