别构调控（allosteric regulation），一般指的是酶分子的不同亚基在结合底物，或者其他非底物的小分子（效应物，effector）后，分子构象上发生有别于之前的结构变化，进而影响其他亚基对底物的结合和催化能力的一种现象。具有这种调节作用的酶称为别构酶（allosteric enzyme）。别构酶一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成，在别构酶的分子上有和底物结合催化底物的活性部位，构成活性部位的氨基酸残基可能是在同一亚基上，也可能是分别位于不同亚基上。每个别构酶分子可以有一个以上的活性部位和调节部位，因此可以结合一个以上的底物分子和调节物分子。调节部位与活性部位虽然在空间上是分开的，但这两个部位可相互影响，通过构象的变化产生别构效应。

别构效应中亚基之间的信息传递是通过蛋白质构象的变化实现的，亚基之间的接触点提供了亚基之间的通讯机制。别构效应可分为同促效应和异促效应。同促效应（homotropic effect）发生作用的部位是相同的（例如都是催化部位），即一种配体（如底物）的结合对其他同种配体的亲和力的影响，这种影响一般是使亲和力加强，即第一个配体的结合引起第二个、第三个等以后的配体更容易结合。这样的同促效应被称为具有正协同性，正协同效应表现为S形配体结合曲线。如果第一个配体的结合引起第二个、第三个等以后的配体更难结合，这样的同促效应被称为具有负协同性，它不呈S形曲线。异促效应（heterotropic effect）发生作用的部位是不同的，即活性部位的结合行为将受到别构部位与效应物结合的影响。凡是使酶分子发生别构作用的物质称为效应物或者别构剂。对于非底物的小分子，在酶上的结合位点可以不同于催化部位，结合后增强酶活力的小分子称为激活剂或者正效应物（positive effector），反之则称为抑制剂或者负效应物（negative effector）。别构效应普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用别构调节来控制代谢途径之间的平衡。基因表达无论是调节蛋白对转录的控制还是转录后的加工，或者是偶联的转录—翻译衰减机制的控制都与别构调节密切相关。

不具有别构效应的恒态酶，酶活力与底物浓度之间的关系符合米氏动力学方程。具有别构效应的酶和其他酶在动力学上的表现是不同的，酶活曲线往往偏离米氏动力学方程，转而符合能够表述酶不同亚基之间协同性的，由英国科学家阿奇博尔德·希尔（Archibald Hill）提出的希尔方程[Hill equation，如式（7-1）所示]。其中，希尔方程中引入的希尔系数n可以反映酶的不同亚基之间的协同性：n＞1表示一个配体的结合可以使其他亚基对于其他配体的亲和力增强，酶不同亚基之间表现出正协同效应；n＜1表示一个配体的结合可以使其他亚基对于其他配体的亲和力减弱，酶不同亚基之间表现出负协同效应；n=1表示一个配体的结合对于其他亚基与配体的亲和力没有影响，该酶属于不具有协同效应的恒态酶。

式中 θ——结合底物的酶的百分数

[L]——自由的、未结合状态的底物浓度(www.daowen.com)

K _d——表观解离常数

n——希尔系数

对于具有别构调控现象的多聚酶，不同亚基之间协同性的机制存在两种表述模型：1965年由Monod、Wyman和Changeux提出来的齐变模型（concerted model，或者WMC模型）和1966年由Koshland、Nemethyl和Filmer提出来的序变模型（sequential model，或者KNF模型），它是别构酶研究进程中Adair模型（血红蛋白与O₂结合的模型）与诱导契合学说的进一步延伸。

齐变模型和序变模型的不同之处在于，在序变模型中，不同亚基有可能存在于不同的分子构象中，而齐变模型中的所有亚基都处于同一种构象中。还有许多别构酶有更复杂深奥的调节过程，为了阐明别构酶的特殊调节机制，还提出了一些其他的模型，有人认为不能用一种模型去解释所有别构酶的行为，很可能某些别构酶的行为符合序变模型，而另一些酶的行为符合协同模型。这些模型都存在着一些局限性，但它们从不同的层次和角度分别阐明了别构酶的协同性与调节机制，为进一步更深层次研究别构酶的生理意义提供了基础和借鉴。