酶的二级结构指的是多肽链借助氢键作用排列成沿着一个方向的具有周期性结构的构象，最常见的二级结构单元包括α-螺旋（α-helix）、β-折叠片（β-sheet）、β-转角（β-turn）、无规卷曲（randon coil）。

1.α-螺旋

在酶中含量最丰富的典型二级结构α-螺旋中，肽链主链围绕中心轴盘绕成螺旋状，一般是右手螺旋。在最常见的3.6₁₃螺旋中，每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴上升0.54nm（螺距），每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm，螺旋内径约为0.5nm。相邻螺圈之间形成与螺旋轴平行的氢键，氢键由每个肽键中的羰基氧与前面第三个肽键中的酰胺氢形成，这样形成一个封闭的包括13个原子的环。还有一些不常见的其他类型螺旋，如310螺旋和π螺旋存在于蛋白质中。

2.β-折叠

由局部的协同性氢键形成，酶中还存在其他类型的常见的二级结构原件，称为β-折叠。此结构是1951年由莱纳斯·卡尔·鲍林（Linus Carl Pauling）等首次提出来的。β-折叠是一种重复性的结构，可以把它想象为由折叠的条状纸片侧向排列而成，每条纸片可以看成一条肽链，是肽链主链围绕肽键平面形成一种上下交替重复的锯齿状结构，α-碳原子位于折叠线上，折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面。β-折叠中的每一肽链或者肽区段称为β-股（strand），可将其设想成一个二重螺旋（twofold helix）或二重带，每螺圈含有两个残基，由于α-碳原子的四面体性质，连续的酰胺平面排列成折叠形式。一般来说，一个折叠由多条平行的或者反向平行的β-股形成。在平行β-折叠中，相邻肽链的方向，从氨基到羧基是相同的；在反向平行β-折叠中，相邻肽链的方向是相反的。多条相邻β-股之间的氨基酸残基的羰基氧和酰胺氢形成氢键，氢键的方向与β-折叠的长轴垂直，此结构中的氢键主要是在股间（interstrand）而不是股内（intrastrand）形成。平行β-股中一个氨基酸残基延伸0.32nm，重复单元为0.6nm；反向平行β-股中一个氨基酸残基延伸0.34nm，重复单元为0.7nm。

秦臻等（2017）研究了一种巴伦葛兹类芽孢杆菌来源β-1，3-葡聚糖酶，图7-1所示为该酶中出现的二级结构元件。

图7-1（1）巴伦葛兹类芽孢杆菌来源β-1，3-葡聚糖酶的空间结构中所具有的典型的二级结构(www.daowen.com)

（1）一组由四条β-股形成的β-折叠：蓝色的为反向平行β-股，绿色的为平行β-股（2）红色部分为一个典型的α-螺旋

3.β-转角

自然界中的酶大多数是球状蛋白质。因此，多肽链必须有弯曲、回折和重新定向的能力，便于形成球状的结构。存在于球状蛋白质结构中非重复性的简单二级结构元件——β-转角是另一种常见的结构，它在球状蛋白质中的含量非常丰富，约占全部残基的四分之一。在β-转角中第一个残基的CO与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密的环，使得β-转角成为比较稳定的结构，它的构象由第二个残基α-碳和第三个残基α-碳的二面角所决定。目前发现的β-转角多数分布在蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链方向的阻力较小，可视为间距为零的特殊螺旋结构，这种结构使得多肽链自身弯曲，具有由氢键稳定的转角构象。

4.无规卷曲

无规卷曲泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段，这些区段大多数既不是卷曲的，也不是无规则的，存在少数柔性的无序区段。例如，在许多酶中赖氨酸侧链在β-碳以外的碳链就是无序的。这些无规卷曲也像其他二级结构那样是明确而稳定的结构，否则酶就不可能形成三维空间上每维都具有周期性结构的晶体，但它们受侧链相互作用的影响很大。这些有序的非重复性结构经常构成酶的活性部位和其他蛋白质的功能性部位。例如，铁氧还蛋白和红氧还蛋白中结合铁硫串（iron-sulfur cluster）的肽环。

二级结构元件的检测方法，一般有圆二色性光谱法（circular dichroism）、红外光谱法（infrared spectroscopy）和能够精确测量的核磁共振法（nuclear magnetic resonance）。