大多数酶的活性受pH影响较大。在一定pH条件下酶表现出最大活力，高于或低于此pH，活力均降低。酶表现出最大活力时的pH称为酶的最适pH（optimal pH）。在不同pH条件下进行某种酶促化学反应，然后将所测得的酶促反应速度相对于pH作图，即可得到如图6-5所示的典型钟罩形曲线。

图6-5 pH-酶活力曲线

各种酶在一定条件下均有其最适pH。一般地，大多数酶的最适pH在5.0～8.0，植物和微生物的酶最适pH多在4.5～6.5，动物体内的酶最适pH在6.5～8.0。但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH为1.5，肝脏中精氨酸酶的最适pH为9.8，一些碱性脂肪酶的最适pH甚至达到10.0。需要注意的是，同一种酶在不同缓冲液配置成的同一pH条件下酶活力及稳定性也存在较大的差别，因此测定酶的最适pH和pH稳定性时，通常需要选用一系列的缓冲液体系来进行测定。酶在某一特定的pH条件下也存在稳定的问题，酶在其最适pH时最稳定，在一定的pH范围内保持稳定。通常情况下测定酶的pH稳定性是将酶在不同的pH缓冲溶液中处理30min，然后在其最适pH下测定残余酶活力。图6-6所示为嗜热拟青霉葡聚糖酶的最适pH及pH稳定性测定曲线图。

图6-6 嗜热拟青霉葡聚糖酶的最适pH（1）和pH稳定性（2）曲线图(www.daowen.com)

pH对酶促反应速度的影响主要体现在以下两个方面。

（1）影响酶和底物的解离 酶的活性基团的解离受pH的影响，有的酶必须处在解离状态下方能很好地与底物结合，在这种情况下，酶和底物最大解离时的pH有利于酶促反应的加速。如胃蛋白酶与带正电荷的蛋白质分子相结合最为敏感，乙酰胆碱酶只有在底物（乙酰胆碱）带正电荷时，与底物最易结合。相反，有的酶（如蔗糖酶、木瓜蛋白酶）则是在底物处于兼性离子时最易结合。因此，这些酶的最适pH在等电点附近。所以，pH对不同酶和底物的影响不同，对其酶促反应速度的影响也不同。

（2）影响酶分子构象 过高或过低的pH会改变酶活性中心的构象，甚至改变这个酶分子的结构使其变性失活。