天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力、激素丧失活性等，称之为蛋白质的变性作用（denaturation）。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性的本质是次级键和二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。

变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的黏度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠（Sodium dodecyl sulfate，SDS）等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。

变性并非不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性，如图 7-3 所示。例如，核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键在β-巯基乙醇和尿素作用下，发生变性并失去生物学活性，变性后如经过透析去除尿素和β-巯基乙醇，并设法使巯基重新氧化成二硫键，则酶蛋白又可恢复其原来的构象，生物学活性也几乎全部恢复，此为变性核糖核酸酶的复性；血红蛋白在盐酸的作用下变性后，加碱处理即可恢复其生理功能；胃蛋白酶加热到80 °C～90 °C时发生变性并失去消化蛋白质的能力，如温度慢慢下降到37 °C时，酶的催化能力又可恢复。

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图7-3　蛋白质的复性

许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。天然蛋白质变性后，所得的变性蛋白质分子互相凝聚或互相穿插结合在一起的现象称为蛋白质凝固。蛋白质凝固后一般都不能再溶解。蛋白质的变性并不一定发生沉淀，凝固的蛋白质必定发生变性并出现沉淀，而沉淀的蛋白质不一定发生凝固。