PS中的蛋白质统称为肺泡表面活性物质结合蛋白（pulmonary surfactant-associated protein，简称SP），它占PS总量的质量分数约为10％。目前发现的结合蛋白包括亲水性蛋白SP-A，SP-D以及疏水性蛋白SP-B，SP-C。本节重点讨论两种疏水性结合蛋白。

疏水性SP-B是鞘脂类活化剂蛋白，是由前体至少经过三次酶解反应才形成的。一个SP-B分子是由两条79个氨基酸多肽链组成的二聚体，SP-B单体通过其含有的6个半胱氨酸残基构成分子内或分子间的二硫键，从而形成低聚物。SP-B包含27％～45％（质量分数）的α-螺旋结构以及1％～42％的β-折叠结构。人的SP-B存在9个正电荷和2个负电荷，在其他生物中也存在相似的电荷密度和分布。SP-B的三级结构仍然在讨论中。在体外SP-B与磷脂的复合物具有PS的大部分生物活性，而在体内可增强肺的顺应性，如果存在SP-C，则作用更强。(www.daowen.com)

SP-C是唯一的完全由肺Ⅱ型上皮细胞分泌出的结合蛋白，且只存在于肺泡中。对哺乳动物而言，成熟SP-C均含有35个氮基酸。Johansson等利用核磁共振及圆二色光谱技术分析有机溶液中SP-C的蛋白质二级空间构象，认为SP-C 基酸序列9～34位之间富含Val，并形成横跨膜的α-螺旋，稳定且具有刚性；而氮末端的肽链构象灵活且排列无序。在SP-C氮末端氨基酸序列5，6位上是两个半胱酰胺酸残基（Cys），它们能够与二棕榈酸残基共价结合。Veldhuizen通过研究表明，在肺泡压缩过程中，Cys-5，Cys-6位结合的疏水性棕榈酰基不随α-螺旋结构挤出，成为连接单分子膜和挤出成分之间的重要桥梁。几乎所有哺乳动物的SP-C的棕榈酸与Cys共价结合的硫脂键由氨基酸序列4和7位上的脯氨酸（Pro）所围绕，Pro可能为肽链的向导性氨基酸，使棕榈酰半胱氨酸定向与磷脂结合。另外，SP-C氨基酸序列的11，12位为赖氨酸（Lys）和精氨酸（Arg），也具有高度保守性。带正电荷的Lys和Arg可促进SP-C与单分子膜磷脂的相互作用，特别是与单分子膜中的负电荷磷脂进行中和作用。大量试验表明，SP-C能够与磷脂相互作用，并且促进磷脂吸附到单分子膜表面。此外，与SP-B相比，SP-C能更有效地促进磷脂分子在肺泡表面的重铺展。不管是SP-B，还是SP-C，这两种疏水性蛋白在呼吸过程中均扮演着重要的角色。