有文件记载，1937年，Samisch首次尝试对能够引起鳄梨褐变反应的酶进行了特性研究。在研究Spinx品种时，Samisch总结到PPO能够氧化单酚，而表面上，氧气的存在限制了反应。Samisch怀疑在不同胡萝卜品种中观察到的PPO差异是否与酶或环境有关（Samisch，1937）。1965年，Knapp描述了Lula鳄梨PPO的特性（Knapp，1965）。不过该试验极可能使用了另一个品种（Guatemalan与West Indian杂交种），正如Dizik和Knapp 5年后所报导的那样（Dizik and Knapp，1970），当时并不知道PPO在不同品种间存在差异。

在不同植物中均发现PPO存在多种同工酶。检测植物中PPO同工酶数目及特性，可以根据这些特性，例如物化特性或酶学性质如电泳迁移率、温度和最佳pH值、底物专一性和等电点等识别各同工酶。有些同工酶因为其疏水特性的不同，导致在不同浓度的硫酸铵饱和度下沉淀（Mishra and Gautam et al.，2012）。相关研究认为，同工酶在酶学和生化特性的差异对生命体具有重要的生理意义。自1965年起，就有研究指出PPO存在同工酶（Robb et al.，1965），该研究鉴定出5个同工酶，分子量变化范围为14～112kDa。1975年，对鳄梨品种Fuerte、Horishim和Lerman的研究发现了6个有活性的同工酶，这些异构酶在底物不同时有活性差异（Kahn，1975）。随后，Van Lelyveld研究Fuerte品种时发现其中5个具有儿茶酚氧化酶活性（Van Lelyveld et al.，1984）。基于电泳迁移率，在苹果（Barrett et al.，1991）、香蕉（Oba et al.，1992）、葡萄（Harel et al.，1973）、猕 猴 桃（Park and Luh，1985）、生 菜（Heimdal et al.，1994）、蘑菇（Constantinides and Bedford，1967）、土 豆（Constantinides and Bedford，1967）和 菠 菜（Angleton and Flurkey，1984）中都观察到同工酶。然而，也有学者质疑同工酶是否是与生俱来的。同型组织中同工酶数目存在相互矛盾的证据。在苹果提取物中，早期研究均发现4种活跃的PPO形式，而在随后的研究中只发现2种，也有学者只观察到了1种（Rocha and Morais，2001）。类似地，有学者只发现了1种葡萄PPO，而有学者却发现了8种（Sánchez-Ferrer and Bru et al.，1989）。这种多样性可见于其他来源的PPO，各文献资料也存在相互矛盾。

PPO同工酶在数量、大小和生化特性的不确定性可能源于发育阶段、亚细胞定位和储存条件的差异，或人为分离纯化天然酶过程中改变酶特性产生了一些同工酶。解释同物种PPO形态多样性存在多种假说，包括认为同工酶与水果不同组织有关（Shaw and Chao，1991）、同工酶取决于水果成熟度（Gooding and Bird，2001）以及环境因子影响同一基因的转录。有研究还表明，单个酶分子和另一个细胞结构（如细胞膜）的锚定或解离也可解释多酚氧化酶的多样性；当酶分子从细胞膜上释放出来，酶结构也发生一系列改变（Meyer and Biehl，1980），使酶变为活化型（Tolbert，1973）。这些不确定的结果也反映了品种差异，例如，电泳分析两个葡萄品种PPO，分别出现了1条和2条的酶活性染色条带（Weemaes and Ludikhuyze et al.，1998）。相关报道称，在木瓜的各品种间，甚至同品种不同组织内发现了PPO同分异构体（Cano and Lobo et al.，1998）.

与天然酶相比较，人为造成的聚集体PPO往往被认为具有非常不同的化学或生理生化特性。这些聚集体PPO由不同来源的PPO缔合-解离现象导致。PPO各同工酶间的转变发生在果蔬后熟过程中或进一步纯化过程中，这种转变在酶类蛋白质的增加或经受各种不同处理的情况下增强。此外，用植物激素（如赤霉素）作用于小麦种子可以刺激PPO，通过一些结构修饰后，低分子量形式发生聚集作用诱导新的聚集结构产生（Saluja and Sachar，1982）。然而，这类激素诱导的聚集结构并不能在酶类蛋白富集后发生缔合-解离现象，这与蘑菇PPO的行为特点矛盾。菠菜PPO无法通过人工试验转换构型，仅在叶片衰老时进行体内转换（Golbeck and Cammarata，1981）。通过测定儿茶酚氧化酶的催化产物评估了同工酶的活性，有研究者提出，在同工酶中，在420nm处响应时间最低的组分是是水果褐变反应的主要组分（Dizik and Knapp，1970）。这项研究也表明不同的同工酶分子量似乎与基本单元的分子量呈倍数相关，同时也指出溶液离子强度增加（十二烷基硫酸氢盐钠、加热及乙二胺四乙酸（EDTA））促进高密度聚合态酶出现，或与这种倍数现象有关联。这些结果为未来研究留下了以下疑问：有酶活性的聚合物的存在与什么有关？这些酶的同工酶是否共同作用来达到激活态？相反的是，这些聚合物是否与能造成聚集直至达到激活型的一个基本单位相关？

在试验条件下提取纯化天然酶时，或在生物体内，酚类氧化产物或碳水化合物可能会与天然酶发生附着，导致新形式的酶的形成。由于萃取程序的不同，有可能某方法倾向存在特定的构型，此外还有同工酶间的联合及互变现象（Harel and Mayer，1968）。PPO酶和催化产生的醌类产物之间发生共价相互作用，该作用可以形成氧化的聚集体酶，其等电点和分子量与天然酶不同。对于PPO的交联形式而言，其相对分子量可能20倍于其天然形式。温度诱导相位分离方法（二相分配法）可以消除纯化后酶内的单宁，使天然PPO特性得以凸显（Sanchez-Ferrer and Laveda et al.，1993）。

此外，在分离纯化过程中，PPO可以通过与配糖体共价连接发生修饰，或者，PPO与碳水化合物的粘附行为是翻译后修饰的结果，这能解释为什么发现某些多酚氧化酶结合于碳水化合物上。糖基化会影响酶的生理化学性质，如溶解性、热稳定性和蛋白酶抗性。而且，修饰后的天然酶可以进一步发生非特异性降解。在水解酶作用下，与酶附着或交联的非特异性碳水化合物或糖蛋白发生降解，并诱导酶产生多种构型。不同植物来源的PPO都被报道含有糖类物质。有研究克隆了成熟杏的PPO，并推测出其含有一个糖基化位点（Chevalier and de Rigal et al.，1999）。利用PPO cDNA推测出的分子量和变性电泳观察所得的PPO分子量之间存在差异，表示PPO蛋白中存在糖基化作用。目前仍有两个疑问没有解决，一是提取过程中酶是否被与之交联的碳水化合物修饰；二是估算酶相对分子质量时测定值会偏低是否由于未考虑内源性糖蛋白。(www.daowen.com)

翻译突变是另一个可能的解释，因为蛋白水解酶活性在一些三型铜蛋白酶中被发现（Lieberei et al.，1981）。就这一点而言，一项研究鉴定出哺乳动物中两个具有相同遗传复制起点的酶，被认为是酪氨酸酶相关蛋白，以下TyrRps，分别称为TyrRp1和TyrRp2（Jackson，1994）。TyrRp1 DHICA可催化体外相关醌的氧化还原反应，TyrRp2也被叫做多巴色素异构酶（Dct），催化多巴色素的重组形成DHICA，但不含脱羧反应步骤，因此命名为多巴色素异构酶（Dct）（Jiménez-Cervantes et al.，1994）。这些酶在不同物种间有不同的行为。这些酶在人类和老鼠间的差异已经被检测到（Jiménez-Cervantes et al.，1994；Kobayashi et al.，1994）。

大量相关报道证实蛋白酶活动可以产生同工酶。加入胰蛋白酶抑制剂后（PMFS，Trasylol），桃PPO纯化过程中同工酶数量减少。鉴于这种情况，为防止内源性蛋白酶的限制性水解作用并产生聚集体结构，在提取和纯化PPO时往往加入一定的蛋白酶抑制剂。然而，对于有些物种，当存在蛋白酶抑制剂时反而诱导PPO产生多种构型。针对苹果PPO的研究显示，天然酶可以通过水解成较小的活化形式抵抗蛋白酶活性（Mari and Marquès et al.，1998），且该活化形式拥有不同的生化特性。在这些研究中，天然酶的多样性是通过SDS-蛋白酶K对天然提取物的消化来模拟的。天然态的酶与发生蛋白酶解所得的酶对各底物具有相似的米氏常数，但反应最适pH值不同，分别为3.5～4.5和4.5～7.5，但是当天然态的酶加入SDS后，其与酶解后所得形式具有相同的最适pH值和抑制模式，基于此，有学者指出酶解作用对天然酶的作用与SDS对天然酶的作用具有相同的效果（Marques and Fleuriet et al.，1995）。在绿豆提取物中，天然态的PPO与发生蛋白酶解的PPO在动力学性质上存在差异。此外，对蚕豆和李属水果的研究证明酶解后的PPO并没有发生显著的酶活性损失，且PPO低分子量形式可能来源于蛋白酶水解。长期以来，人们一直在讨论由于衰老、损伤过程或应答一些未知因素中发生的蛋白水解而产生了多重酶形式的可能性，至今仍无定论。

在某些情况下，潜伏态形式的激活也可以用来解释酶的多样性。潜伏态的酶可以被内源蛋白酶或其他方法激活。当潜伏酶与活性酶同时存在时，二者具有不同的物理化学性质。另外，不同的活化剂可以赋予活性PPO以不同pH-活性图谱和分子量以及不同的底物亲和性及催化性能。此外，由表面活性剂或变性剂引起酶三级结构的变化，或体内或体外分离过程中潜伏态酶的激活，可以一定程度上解释酶形式的多样性。开发有效控制PPO活性的方法，其核心是理解与认识某一既定来源PPO的活化过程和不同PPO形式的显著特点。

长期贮藏过程中或暴露于酸性环境或含有尿素的缓冲液中，导致酶构象的改变，从而改变PPO表观尺寸和数量。葡萄提取物进行活性电泳染色后，活性条带的电泳迁移率随着这些实验参数的改变而改变（Fortea and López-Miranda et al.，2009）。对苹果PPO的研究表明，蛋白质三级结构的改变会影响其电泳中的迁移，因此，在解释基于PPO分子量的多样性必须谨慎（Mari and Marquès et al.，1998）。相关文献指出，在PPO完全变性或部分变性条件下的电泳中观察到了各种形式的互变现象。以苹果为例，天然酶（42 kD）和经水解的酶（27 kD）在部分变性条件下的电泳检测时发现其分子量转换成64 kD和42 kD（Marques and Fleuriet et al.，1995）。对蚕豆PPO的研究表明，部分变性条件下测得的45 kD分子量酶在完全变性电泳条件下转换为60 kD形式。一般地，不同来源PPO分子量会显著变化，其变化范围在32～200 kD，不过主要集中在35～70 kD。

遗传学和分子生物学为解释PPO多样性的现象提供了新的视角。菠菜PPO的不同形式在单和双酚氧化酶活性和抑制剂的敏感性方面存在差异，基于其抗原特性的免疫学相关性研究表明了这些形式是某一蛋白的遗传变异体。后来，在烟草品种及杂交种中鉴定出了几个核遗传的PPO形式，同时，同工酶的差异要归结于翻译后修饰。虽然大部分相关报道指出，多样性的发生主要是由于分离过程酶的人工修饰，次要原因是在生物体内的核编码蛋白的加工造成，同时，它也可能是一个基因家族不同成员的差异表达所致。多数物种的PPO都是由多基因家族编码。番茄的PPO基因家族由7个成员组成，即PPO A、A′、B、C、D、E和F（Newman and Eannetta et al.，1993），从马铃薯中分离得到5种PPO的cDNAs（Hunt and Eannetta et al.，1993）。叶绿体被膜上不同基因产物的加工和转运差异也可以解释酶的多样性。