如前所述，TYR具有甲酚酶和儿茶酚酶活性。TYR的催化机制提出，氧化状态为单酚酶活性的起点状态。在止息态的酶中，该状态占比约15%（85%达到为金属态）。单酚底物结合于氧化态的酶，被氧化为邻二酚。此二酚随后结合到金属态的TYR的铜中心，基于模型化合物的结果，该结合模式为二齿结合模式。二元酚底物的氧化导致双核铜中心变为还原态。氧分子攻击还原态的酶，使之再氧化为氧化态，从而结束催化循环。

儿茶酚酶活性的催化机制是由氧化态和金属态开始的。二元酚底物结合于金属态酶，随后底物氧化为第一个醌，同时，还原态酶形成。氧分子的结合使酶变为氧化态，随后被第二个二元酚底物攻击。第二个醌的氧化再次形成了酶的金属态，并结束催化循环。

因此，循环始于酶的活化，即从脱氧态deoxy到含氧态oxy的转变；该过程由分子氧介导（Mason et al.，1955）。一分子的单酚和酶活性中心结合，底物除与余下凹陷结构建立附加关系外（基于余下凹陷结构的特性），还有必要调整构象以维持铜原子（轴向结合）的金字塔几何结构（Solomon et al.，1996），这在所有物种内均无准确描述。

对于中间型（推测为met-D，但并未被电子顺磁共振EPR检测），它能够催化羟基化反应产物的继续形成，通过模拟蝴蝶翅膀的运动将配位基添加到中间型中，形成了活性中心的赤道构象，活性中心某些残基与这一过程相关，但尚未完全明确。目前公认这种耦合机制导致了后续反应，反应后底物未被释放，使得通过产物检测羟基化活性十分困难。由酪氨酸酶催化的第二反应阶段（也被称为儿茶酚氧化酶活性），邻苯二酚分子双配位地结合活性位点铜原子形成中间型，当发生电子传递时，邻苯醌作为产物被释放。

在具酪氨酸酶活性的所有物种中，当存在特异性底物（L-酪氨酸）情况下，羟化酶活性有一个迟滞期，这也见于鳄梨PPO（Varda et al.，1980），当产物（L-D多巴）出现时迟滞期消失，且L-酪氨酸和L-多巴为第一个阶段的共底物。根据其他水果的研究结果，在这一反应中，邻苯二酚既不是儿茶酚氧化酶活性的竞争性底物，也不会 改 变 酪 氨 酸 酶 的 反 应 速 率（Martínez-Cayuela et al.，1989；Sánchez-Ferrer at al.，1993；Sánchez-Ferrer et al.，1994；Espín et al.，1997）。Solomon提出的机制（Solomon et al.，1996）或能解释为什么活性物质中仅单酚与含氧型酶发生反应，含氧型酶中有底物的轴向入口，随后形成复合物直到完成中间型的赤道构型。没有二元酚时，已报道PPO酶以1%～15%的含氧型形式存在（Jolley et al.，1974），而二元酚可以与含氧型和中间型发生反应，因此，存在二元酚时，中间型释放邻苯醌后转换为含氧型。这一过程能消除羟基化反应的迟滞期，增加最初15%的含氧型酶含量。(www.daowen.com)

另外，这一机制似乎还回答了一系列关于酶双活性的问题；同时也引发了一个新问题，它是否能有效地定义仅由活性中心几个残基控制的一般机制，并最终解释PPO在物种间的不同活性。介于有报道称某10kD的单肽具有酪氨酸酶活性（Mayer，1966），那么探讨被其他分子以（例如其他单体）配位方式远程调节的潜在别构效应是否合适？这个建议是基于在甲壳纲动物检测到的活性多聚型血蓝蛋白（Gerdemann et al.，2002），它可能出现在植物活体中，并与上述提到的果蔬中同工酶的数量有关。

另一种反应机制包括由Kitajima和Moro-oka提出的一种自由基机理，以及在模型化合物测量的基础上涉及Cu（III）中间体的机制。在甘薯CO-PTU抑制剂复合物的晶体结构的基础上，底物的单齿的结合模式被提出。在章鱼（Octopus vulgaris）的HC中发现弱儿茶酚酶活性，可能是自由基机理，因CO和HC之间的密切关系，CO也可能为此机理。

CO和TYR之间明显的差异目前尚不明确。已发现TYR的单酚酶活性有一个滞后期，因单酚底物过量，可能对TYR金属态造成临时抑制作用。当二元酚产物取代了金属态TYR的单酚，此时单酚酶活性增大，以延续催化循环。游离的CO主要以金属态存在，并且也由酚类化合物抑制。因此，CO缺乏氧化态，也可能是其缺乏单酚酶活性的原因。由于oxyCO还没有显示出单加氧酶活，这样的解释似乎并不能完全令人满意。另一个可能的原因是，因单酚氧化中必须首先接近CuA，而这一结构在甘薯CO晶体结构中已被阻止。