儿茶酚氧化酶的双核金属中心有一个有趣的特征，在组氨酸His 109的Cε原子和半胱氨酸Cys 92的S原子之间，形成一个硫醚共价键，而该His109还是铜配体之一。这种不寻常的连接方式与两个氧化态酶的独立衍射数据集计算得到的2｜Fo｜-｜Fc｜ϕcalc的粗略图一致。有趣的是，单核铜酶半乳糖氧化酶也具有该硫醚键。由酪氨酸配体上的Cε原子和半胱氨酸的S原子之间形成的共价键，可以稳定催化过程中酪氨酸产生的自由基（Ito and Phillips et al.，1991）。也有研究指出，粗糙脉孢菌（Neurospora crassa）的酪氨酸酶也含有半胱氨酰-组氨酰单元体（Lerch，1982）。软体动物甲壳的血蓝蛋白也是如此（Gielens and Geest et al.，1997；Miller and Cuff et al.，1998）。章鱼血蓝蛋白结构中，六个组氨酸配体之一也参与了硫醚键的形成（Cuff and Miller et al.，1998）。而节肢动物的血蓝蛋白和人体酪氨酸酶中，缺失这一半胱氨酰-组氨酰桥，表明其不直接参与电子转移过程。儿茶酚氧化酶的晶体结构表明，该共价键对以CuA为中心的配体范围起到结构的限制作用。在止息态双铜酶结构中，受限制的几何结构可能有助于加强Cu（I）几何结构（带有空缺的顶端配位于扭曲的三角双锥结构）于CuA位点的Cu（II）结构。这一内稳态可以优化用于氧化邻位二酚底物的金属的电子结构（氧化还原电位），也可以使氧化还原过程中的电子快速转移。此外，Cys-His的单元能够防止His 109的取代，以及底物的二齿绑定模式（Klabunde and Eicken et al.，1998）。(www.daowen.com)