酶的前体叫酶原,是生物细胞合成的蛋白质,它必须由另一些酶或酸或其他小分子物质激活后才显示出催化活性。酶原变成有活性的酶,叫做酶原激活。在激活时酶原肽链常被切掉一段或几段,引起它的空间结构的改变,使某些原来在分子内部的功能基因暴露,或使原来在无序状态的几个基团互相调整位置。这些变化的结果,建立了活性中心,从而显示出酶的活性。

生物体内许多酶以酶原形式存在,有一定的生理意义。首先,酶原可作为活性酶的贮备,参与代谢调节。细胞内预先合成大量酶原,当代谢进行到一定阶段,酶原受到激活立即参加催化,这比临时合成酶蛋白来得快。其次,生物体自身组成中含有可供酶催化的底物,酶以无活性的形式存在,能防止自身消化。例如胃蛋白酶刚由胃腺中的主细胞分泌时,处于酶原状态,叫做胃蛋白酶原。当食物进入胃后,刺激胃酸分泌,氢离子使原来无活性的胃蛋白酶原(分子量为42500)激活,从氨基端脱去6段多肽,变成具有催化活性的胃蛋白酶。

酶是蛋白质。有些酶要有一个非蛋白的辅助化合物才能起作用。假如这个化合物永久性地结合在酶的分子上,那么这种酶就是一种结合蛋白(复合酶)。这些非蛋白部分叫辅基,例如过氧化氢酶中的铁卟啉、黄酶类中的黄素核苷酸(FMN 与FAD)等。如果酶的非蛋白部分只是松散地结合在蛋白分子上,就叫辅酶。例如辅酶Ⅰ(NAD)、辅酶Ⅱ(NADP)。通常说的酶是酶的蛋白质和非蛋白质的辅基(或辅酶)这两类物质的总称。(www.daowen.com)

辅酶是酶表现催化作用的必要条件,缺少辅酶,单独的酶蛋白没有活性。辅酶不跟蛋白结合,也不表现功能,两者结合起来,才显示酶的活性。在复合酶中,酶蛋白部分是辅酶的载体,并在酶的专一性方面起决定作用,而辅酶能直接跟底物发生作用,例如传递氢、电子或使基团转移,对酶的活性起重要的作用。