酶有催化生化反应的性质,叫做催化活性。酶所以能起催化作用,不是它的整个分子,只是蛋白质肽链中的几个氨基酸残基,它们在一级结构上相距很远,但经次级键(氢键、盐键、疏水键、范德华力)和共价二硫键的作用,肽链发生折迭卷曲形成高级结构后,这些氨基酸残基就互相靠近,它们跟附近的其他残基有序排布,使这个部位的空间结构便于跟底物分子楔合。并且造成一个适于反应的非极性环境,以利于基团内发生静电作用。这种存在于酶分子表面的能跟一定底物分子结合并可催化化学反应的部位,叫做活性中心。

活性中心的氨基酸残基侧链基团,按功能可分成联系底物的结合基团,和发生催化反应的催化基团。在活性中心以外还有一些基团,它们在维持酶分子的高级结构中起重要的作用。我们把上述基团统称为必需基团。

酶能够催化生物体内各种生物化学反应,它的主要原因是酶能大幅度降低反应所需的活化能,从而使反应容易进行。具有能量水平A 的反应物,要变成产物D,在没有酶参加时完成反应所需的活化能是E1。E1可以看成反应物克服能障B,而达到产物D 所需的能量。如果活化能E1大,能障B高,能够参加反应的分子就很少。

在有酶参加反应时,反应所需的活化能,由原来的E1降低到E2。这样,反应物分子比较容易越过小的能障C,达到活化状态而参加反应,使生物体内的反应能在常温、常压和生理p H 的条件下很快进行。

酶分子能通过活性部位的作用,改变反应物分子的极性,使反应物互相易于接近,或改变反应物分子的形状和特定微环境的酸碱度,加速分子内某些键的断裂,从而降低反应所需的活化能。

跟无机催化剂相比,酶分子能使同一个反应更大幅度地降低活化能,因而它比一般催化剂的效率高得多。例如蔗糖水解反应,酸催化时的活化能是1×105焦/摩尔,而酵母转化酶催化时的活化能只有1.3×104焦/摩尔。酶虽然能降低活化能,提高反应速度,但是并不影响产物的性质和产物的最终能量水平。

酶的催化活性受以下因素的影响:(www.daowen.com)

1.p H　同一种酶在不同的p H 下测得的反应速度不同。酶常常限于某一p H 范围才表现出最大活性,这个p H范围叫酶的最适p H。

2.温度　酶对温度极敏感,每种酶在一定条件下,只有在某一温度范围内才表现出最大活性,这个温度叫做最适温度。

3.底物浓度　在较低的底物浓度范围内,增加底物浓度,反应速度也成比例增加。当底物浓度增加到一定水平,即使再增加也不能提高反应速度,因为所有酶的活性部位都被底物分子占据,过多的底物分子无法跟酶结合,就不能参加反应。

4.酶浓度　当底物浓度大大超过酶浓度的时候,增加酶的浓度,反应速度也随即增加。

5.反应时间　在反应开始后的一段时间内,反应快而稳定。但随着时间的延长,底物浓度降低,产物浓度升高,因而加速逆反应或产物抑制反应的进行。时间过长,也会引起酶失活,使速度逐渐下降。